sábado, 26 de outubro de 2013

Novo estudo Explica como o Açúcar Trealose Inibe a doença de Alzheimer

   
Comentários do JC Spencer

Ao longo dos últimos anos de pesquisa em universidades em todo o mundo têm apoiado evidência de que a trealose açúcar inibe a acumulação da proteína de placa que faz com que as doenças neurodegenerativas incluindo a doença de Alzheimer, de Parkinson, e doenças de Huntington.
Um novo relatório da Universidade de Tianjin, na China, explica o quão trealose é capaz de realizar este evento notável no cérebro. Aprendemos que o aglomerado de moléculas de trealose em todo o peptídeo a uma distância específica.
As interações intra-peptídeos hidrofóbicos estão enfraquecidos e os contatos são Aβ42 diminuiu a trealose. Este achado brilha luz sobre o mecanismo real molecular que tem o efeito de inibição.
Mais pesquisas são necessárias.
Esta evidência ajuda a apontar o caminho para uma melhor saúde mental e pesquisa neurodegenerativa.
Eis as referências abstratas e sustentável.
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Simulação Dinâmica Molecular da transição conformacional de peptídeo amilóide 42 inibida por trealose
LIU Fu-Feng, DONG Xiao-Yan, SUN Yan
Departamento de Engenharia Bioquímica, Faculdade de Engenharia Química e Tecnologia, Tianjin University, Tianjin 300072, PR China


Resumo:
O mecanismo molecular da transição conformacional de peptídeo amilóide (Ap) 42 inibida por trealose foi estudada utilizando simulações de dinâmica molecular.
Confirma-se que a transição conformacional de Aβ42 é impedido pela trealose de uma forma dependente da dose.
Em água e de baixa concentração de trealose (0,18 mol ° L-1) soluções, Aβ42 transforma a partir de sua inicial α-hélice para um β folhas.
Em 0,37 mol · L-1 de trealose, no entanto, a transição conformacional de Aβ42 é impedida.
É óbvio que há uma camada de hidratação dentro de cerca de 0,2 nm da mais próxima átomos de Aβ42 na superfície péptido, que é causada pela exclusão preferencial de trealose. Cluster de moléculas de trealose em torno do péptido a uma distância de 0,4 nm.
Além disso, as interacções intra-péptido hidrofóbicos são enfraquecidas e do número de contactos de longo alcance de Aβ42 é diminuída por trealose.
Portanto, o colapso hidrofóbico do péptido é aliviada ea transição conformacional é inibida.
O trabalho lançou alguma luz sobre o mecanismo molecular do efeito de inibição para a transição conformacional de Ap na presença de trealose.
Estas descobertas são importantes para a concepção racional de um inibidor altamente eficiente da doença de Alzheimer.

Palavras-chave: doença de dinâmica molecular simulação de Alzheimer amilóide peptídeo trealose Recebido: 2009-12-10 Aceito: 2010-03-03 Online: 2010-04-23 autores correspondentes: Sun Yan-mail: ysun@tju.edu.cn~~HEAD=NNS

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Última atualização (10 de maio de 2010 às 15:29)

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