Novo estudo Explica como o Açúcar Trealose Inibe a doença de Alzheimer
| Comentários do JC Spencer Ao longo dos últimos anos de pesquisa em universidades em todo o mundo têm apoiado evidência de que a trealose açúcar inibe a acumulação da proteína de placa que faz com que as doenças neurodegenerativas incluindo a doença de Alzheimer, de Parkinson, e doenças de Huntington. Um novo relatório da Universidade de Tianjin, na China, explica o quão trealose é capaz de realizar este evento notável no cérebro. Aprendemos que o aglomerado de moléculas de trealose em todo o peptídeo a uma distância específica. As interações intra-peptídeos hidrofóbicos estão enfraquecidos e os contatos são Aβ42 diminuiu a trealose. Este achado brilha luz sobre o mecanismo real molecular que tem o efeito de inibição. Mais pesquisas são necessárias. Esta evidência ajuda a apontar o caminho para uma melhor saúde mental e pesquisa neurodegenerativa. Eis as referências abstratas e sustentável. --------------- Simulação Dinâmica Molecular da transição conformacional de peptídeo amilóide 42 inibida por trealose LIU Fu-Feng, DONG Xiao-Yan, SUN Yan Departamento de Engenharia Bioquímica, Faculdade de Engenharia Química e Tecnologia, Tianjin University, Tianjin 300072, PR China Resumo: O mecanismo molecular da transição conformacional de peptídeo amilóide (Ap) 42 inibida por trealose foi estudada utilizando simulações de dinâmica molecular. Confirma-se que a transição conformacional de Aβ42 é impedido pela trealose de uma forma dependente da dose. Em água e de baixa concentração de trealose (0,18 mol ° L-1) soluções, Aβ42 transforma a partir de sua inicial α-hélice para um β folhas. Em 0,37 mol · L-1 de trealose, no entanto, a transição conformacional de Aβ42 é impedida. É óbvio que há uma camada de hidratação dentro de cerca de 0,2 nm da mais próxima átomos de Aβ42 na superfície péptido, que é causada pela exclusão preferencial de trealose. Cluster de moléculas de trealose em torno do péptido a uma distância de 0,4 nm. Além disso, as interacções intra-péptido hidrofóbicos são enfraquecidas e do número de contactos de longo alcance de Aβ42 é diminuída por trealose. Portanto, o colapso hidrofóbico do péptido é aliviada ea transição conformacional é inibida. O trabalho lançou alguma luz sobre o mecanismo molecular do efeito de inibição para a transição conformacional de Ap na presença de trealose. Estas descobertas são importantes para a concepção racional de um inibidor altamente eficiente da doença de Alzheimer. Palavras-chave: doença de dinâmica molecular simulação de Alzheimer amilóide peptídeo trealose Recebido: 2009-12-10 Aceito: 2010-03-03 Online: 2010-04-23 autores correspondentes: Sun Yan-mail: ysun@tju.edu.cn~~HEAD=NNS Outros artigos semelhantes 1. Zhao Cheng-Nian, Ding Hong, Lei Yu, Xu Estudo Li.A de simulação de dinâmica molecular para Rubídio fusão Cloreto [J]. Acta Chimica físico-Sinica, 1995,11 (10): 890-895 2. Zhou Guo-Rong, Wu You-Shi, Zhang Jiang-Chuan; Zhao Fang. Simulações de Dinâmica Molecular do Efeito da quasicrystal Icosahedral sobre a formação de amorfo [J]. Acta físico-Chimica Sinica, 2003,19 (01): 13-16 3. Huang Shi-Ping, Liu Hong-Lin, Ma Yan-Hui, Tang Bo, Chen Yi Nian-. Simulação Dinâmica Molecular de ZnCl2 Melts [J]. Acta físico-Chimica Sinica, 1995,11 (01): 71-73 4. Huang Shi-Ping, Ma Yan-Hui; Tang Bo; Xu Hua, Chen Yi Nian-. Estudo de Dinâmica Molecular de NaCl-NaBr Melt [J]. Acta Chimica físico-Sinica, 1994,10 (11): 1045-1048 5. 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| Última atualização (10 de maio de 2010 às 15:29) |
